Классификация аминокислот.

Дата: 2025-04-30; Просмотры: 4
Оценка:
0.00 из 5.00 — оценок
Скачиваний: 0

1. Белки как основа жизни. Роль белков в животном организме. Химическое строение. Аминокислоты – структурные компоненты белковых молекул, их химические свойства, классификация. Определение аминокислот в биологических жидкостях.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот.

Каталитическая функция. Большинство известных в настоящее время ферментов, называемых биологическими катализаторами, является белками.

Транспортная функция. Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина – белка эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови.

Защитная функция. Основную функцию защиты в организме выполняет иммунная система, которая обеспечивает синтез специфических защитных белков-антител в ответ на поступление в организм бактерий, токсинов, вирусов или чужеродных белков.

Сократительная функция. В акте мышечного сокращения и расслабления участвует множество белковых веществ.

Структурная функция. Белки, выполняющие структурную (опорную) функцию, занимают по количеству первое место среди других белков тела человека.

Гормональная функция. Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции важное место занимают гормоны, синтезируемые не только в железах внутренней секреции, но и во многих других клетках организма.

Питательная функция. Эту функцию выполняют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, например белки яйца (овальбумины).

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из α-L-аминокислот и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот.

Аминокислоты — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Классификация аминокислот.

I. Физико-химическая – основана на различиях в физико-химических свойствах аминокислот. 1) Гидрофобные аминокислоты (неполярные). Компоненты радикалов содержат обычно углеводородные группы и ароматические кольца. К гидрофобным аминокислотам относятся ала, вал, лей, иле, фен, три, мет. 2) Гидрофильные (полярные) незаряженные аминокислоты. Радикалы таких аминокислот содержат в своем составе полярные группировки (-ОН, -SH, -NH2). Эти группы взаимодействуют с дипольными молекулами воды, которые ориентируются вокруг них. К полярным незаряженным относятся гли, сер, тре, тир, цис, глн, асн. 3) Полярные отрицательно заряженные аминокислоты. К ним относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты. В нейтральной среде асп и глу приобретают отрицательный заряд. 4) Полярные положительно заряженные аминокислоты: аргинин, лизин и гистидин. Имеют дополнительную аминогруппу (или имидазольное кольцо, как гистидин) в радикале. В нейтральной среде лиз, арг и гαис приобретают положительный заряд.

II. Биологическая классификация. 1) Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей (вал, иле, лей, лиз, мет, тре, три, фен) и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым (арг, гис). 2)Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме человека (глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин). Строение аминокислот. Все аминокислоты являются α-аминокислотами. Аминогруппа общей части всех аминокислот присоединена к α-углеродному атому. Аминокислоты содержат карбоксильную группу –COOH и аминогруппу -NH2. В белке ионогенные группы общей части аминокислот участвуют в образовании пептидной связи, и все свойства белка определяются только свойствами радикалов аминокислот. Аминокислоты амфотерные соединения. Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом.

2. Физико-химические свойства белков. Выделение и очистка: электрофоретическое разделение, гель-фильтрация и др. Молекулярная масса белков, амфотерность, растворимость (гидратация, высаливание). Денатурация белков, ее обратимость.

1. Молекулярная масса. Белки – высокомолекулярные органические азотсодержащие полимеры, построенные из аминокислот. Молекулярная масса белков зависит от количества аминокислот в каждой субъединице. 2. Буферные свойства. Белки – амфотерные полиэлектролиты, т.е. они сочетают в себе кислые и основные свойства. В зависимости от этого белки могут быть кислыми и основными. 3. Факторы стабилизации белка в растворе. ГИДРАТНАЯ ОБОЛОЧКА – это слой молекул воды, определенным образом ориентированных на поверхности белковой молекулы. Поверхность большинства белковых молекул заряжена отрицательно, и диполи молекул воды притягиваются к ней своими положительно заряженными полюсами. 4. Факторы, снижающие растворимость белков. Значение рН, при котором белок становится электронейтральным, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ) белка. Для основных белков ИЭТ находится в щелочной среде, для кислых – в кислой среде. Денатурация – это последовательное нарушение четвертичной, третичной, вторичной структур белка, сопровождающееся потерей биологических свойств. Денатурированный белок выпадает в осадок. Осадить белок можно, изменяя рН среды (ИЭТ), либо высаливанием, либо действуя каким-либо фактором денатурации. Физические факторы: 1. Высокие температуры. Часть белков подвергается денатурации уже при 40-50 2. Ультрафиолетовое облучение 3. Рентгеновское и радиоактивное облучение 4. Ультразвук 5. Механическое воздействие (например, вибрация). Химические факторы: 1. Концентрированные кислоты и щелочи. 2. Соли тяжелых металлов (например, CuSO4). 3. Органические растворители (этиловый спирт, ацетон) 4. Нейтральные соли щелочных и щелочноземельных металлов (NaCl, (NH4)2SO4)

3. Структурная организация белковых молекул. Первичная, вторичная, третичная структуры. Связи, участвующие в стабилизации структур. Зависимость биологических свойств белков от вторичной и третичной структуры. Четвертичная структура белков. Зависимость биологической активности белков от четвертичной структуры (изменение конформации протомеров).

Существует четыре уровня пространственной организации белка: первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура белковых молекул. Первичная структура белка - последовательность аминокислот в полипептидной цепи (ППЦ). Пептидная связь формируется только за счет альфа-аминогруппы и альфа-карбоксильной группы аминокислот. Вторичная структура - это пространственная организация стержня полипептидной цепи в виде α-спирали или β-складчатой структуры. В α-спирали на 10 витков приходится 36 аминокислотных остатков. Фиксируется α-спираль с помощью водородных связей между NH-группами одного витка спирали и С=О группами соседнего витка. β-Складчатая структура удерживается также водородными связями между С=О и NH-группами. Третичная структура - особое взаимное расположение в пространстве спиралеобразных и складчатых участков полипептидной цепи. В формировании третичной структуры участвуют прочные дисульфидные связи и все слабые типы связей (ионные, водородные, гидрофобные, Ван-дер-ваальсовые взаимодействия). Четвертичная структура – трехмерная организация в пространстве нескольких полипептидных цепей. Каждая цепь называется субъединицей (или протомером). Поэтому белки, обладающие четвертичной структурой, называют олигомерными белками.

4. Простые и сложные белки, их классификация. Характер связей простетических групп с белком. Биологические функции белков. Способность к специфическим взаимодействиям с лигандом.

 

Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты. Сложные белки – это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого простетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада. Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др. Классификация сложных белков: фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы), липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы). Активный центр белковой молекулы. При функционировании белков может происходить их связывание с лигандами – низкомолекулярными веществами. Лиганд присоединяется к определенному участку в белковой молекуле – активному центру. Активный центр формируется на третичном и четвертичном уровнях организации белковой молекулы и образуется благодаря притяжению боковых радикалов определенных аминокислот (между -ОН группами сер формируются водородные связи, ароматические радикалы связаны гидрофобными взаимодействиями, -СООН и –NH2 - ионными связями).

5. Углеводсодержащие белки: гликопротеины, протеогликаны. Основные углеводы организма человека: моносахариды, дисахариды, гликоген, гетерополисахариды, их структура и функции.

Углеводсодержащие белки (гликопротеины и протеогликаны). Простетическая группа гликопротеинов может быть представлена моносахаридами (глюкозой, галактозой, маннозой, фруктозой, 6-дезоксигалактозой), их аминами и ацетилированными производными аминосахаров (ацетилглюкоза, ацетилгалактоза. На долю углеводов в молекулах гликопротеинов приходится до 35%. Гликопротеины преимущественно глобулярные белки. Углеводный компонент протеогликанов может быть представлен несколькими цепями гетерополисахаридов. Биологические функции гликопротеинов: 1. транспортная (белки крови глобулины транспортируют ионы железа, меди, стероидные гормоны); 2. защитная: фибриноген осуществляет свертывание крови; б. иммуноглобулины обеспечивают иммунную защиту; 3. рецепторная (на поверхности клеточной мембраны расположены рецепторы, которые обеспечивают специфическое взаимодействие).4. ферментативная (холинэстераза, рибонуклеаза); 5. гормональная (гормоны передней доли гипофиза – гонадотропин, тиреотропин). Биологические функции протеогликанов: гиалуроновая и хондроитинсерная кислоты, кератинсульфат выполняют структурную, связующую, поверхностно-механическую функции.

6. Липопротеины тканей человека. Классификация липидов. Основные представители: триацилглицерины, фосфолипиды, гликолипиды, холестериды. Их структура и функции. Незаменимые жирные кислоты и их производные. Состав, строение и функции липопротеинов крови.

7. Нуклеопротеины. Особенности белковой части. История открытия и изучения нуклеиновых кислот. Структура и функции нуклеиновых кислот. Первичная и вторичная структура ДНК и РНК. Виды РНК. Строение хромосом.

 

Нуклеопротеины - сложные белки, в состав которых входит белок (протамин или гистон), небелковая часть представлена нуклеиновыми кислотами (НК): дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК) и рибонуклеиновой кислотой (РНК). Протамины и гистоны – белки с резко выраженными основными свойствами, т.к. они содержат более 30% арг и лиз. Нуклеиновые кислоты (НК) - это длинные полимерные цепи, состоящие из многих тысяч мономерных единиц, которые соединяются между собой 3`,5`- фосфоди-эфирными связями. Мономером НК является мононуклеотид, который состоит из азотистого основания, пентозы и остатка фосфорной кислоты. Азотистые основания бывают пуриновые (А и Г) и пиримидиновые (Ц, У, Т). В качестве пентозы выступает β– Д- рибоза или β –Д- дезоксирибоза. Азотистое основание соединено с пентозой N-гликозидной связью. Пентоза и фосфат связаны друг с другом сложноэфирной связью между –ОН группой, расположенной у С5’-атома пентозы, и фосфатом. Виды нуклеиновых кислот: 1. ДНК содержит А, Г, Т и Ц, дезоксирибозу и фосфорную кислоту. ДНК находится в ядре клетки и составляет основу сложного белка хроматина. 2. РНК содержит А, Г, У и Ц, рибозу и фосфорную кислоту. Различают 3 вида РНК: а) м-РНК (информационная или матричная) – копия участка ДНК, содержит информацию о структуре белка; б) р-РНК образует скелет рибосомы в цитоплазме, выполняет важную роль при сборке белка на рибосоме в процессе трансляции; в) т-РНК участвует в активации и транспорте АК к рибосоме, локализована в цитоплазме. НК имеют первичную, вторичную и третичную структуры. Первичная структура НК одинакова для всех видов – линейная полинуклеотидная цепь, в которой мононуклеотиды связаны 3’, 5’-фосфодиэфирными связями. Каждая полинуклеотидная цепь имеет 3’ и 5’ , эти концы заряжены отрицательно. Вторичная структура ДНК представляет собой двойную спираль. ДНК состоит из 2-х цепей, закрученных в спираль вправо вокруг оси. Виток спирали = 10 нуклеотидов, что составляет в длину 3,4 нм. Обе спирали антипараллельны. Третичная структура ДНК. Это результат дополнительного скручивания в пространстве молекулы ДНК. Это происходит при взаимодействии ДНК с белком. При взаимодействии с октамером гистона двойная спираль накручивается на октамер, т.е. превращается в суперспираль. Вторичная структура РНК – полинуклеотидная нить, изогнутая в пространстве. Эта изогнутость обусловлена образованием водородных связей между комплементарными азотистыми основаниями. У т-РНК вторичная структура представлена «клеверным листом», в котором различаю комплементарные и некомплементарные участки. Вторичная структура р-РНК – спираль одиночной изогнутой РНК, а третичная – скелет рибосомы. Поступая из ядра в ЦЗ, м-РНК образует со специфическими белками – информомерами комплексы (третичная структура м-РНК) и называются информосомами.

8. Хромопротеины, их классификация. Флавопротеины, их структура и функции. Гемопротеины, структура, представители: гемоглобин, миоглобин, каталаза, пероксидаза, цитохромы. Функции гемопротеинов.

Фосфопротеины в качестве простетической группы содержат остаток фосфорной кислоты. Примеры: казеин и казеиноген молока, творога, молочных продуктов, вителлин яичного желтка, овальбумин яичного белка, ихтуллин икры рыб. Фосфопротеинами богаты клетки ЦНС. Фосфопротеины обладают многообразными функциями: 1. Питательная функция. Фосфопротеины молочных продуктов легко перевариваются, усваиваются и являются источником незаменимых аминокислот и фосфора для синтеза белков тканей ребенка. 2. Фосфорная кислота необходима для полноценного формирования нервной и костной тканей ребенка. 3. Фосфорная кислота участвует в синтезе фосфолипидов, фосфопротеинов, нуклеотидов, нуклеиновых кислот. 4. Фосфорная кислота осуществляет регуляцию активности ферментов путем фосфорилирования при участии ферментов протеинкиназ. Фосфат присоединяется к –ОН группе серина или треонина сложноэфирными связями: Хромопротеины - сложные белки с окрашенной небелковой частью. К ним относятся флавопротеины (желтые) и гемопротеины (красные). Флавопротеины в качестве простетической группы содержат производные витамина В2 – флавины: флавинадениндинуклеотид (ФАД) или флавинмононуклеотид (ФМН). Они являются небелковой частью ферментов дегидрогеназ, катализирующих окислительно-восстановительные реакции. Гемопротеины в качестве небелковой группы содержат гем – железопорфириновый комплекс. Гемопротеины подразделяют на два класса: 1. ферменты: каталаза, пероксидаза, цитохромы; 2. неферменты: гемоглобин и миоглобин. Ферменты каталаза и пероксидаза разрушают перекись водорода, цитохромы являются переносчиками электронов в цепи переноса электронов. Неферменты. Гемоглобин транспортирует кислород (от легким к тканям) и углекислый газ (от тканей к легким); миоглобин – депо кислорода в работающей мышце. Гемоглобин – тетрамер, т.к. состоит из 4-х субъединиц: глобин в этом тетрамере представлен 4-мя полипептидными цепями 2-х разновидностей: 2 α и 2 β цепи. Каждая субъединица связана с гемом. Физиологические типы гемоглобина: 1. HbP – примитивный гемоглобин формируется у зародыша. 2. HbF – фетальный гемоглобин – гемоглобин плода. Замена HbP на HbF происходит к 3-х месячному возрасту человека.

9. Ферменты, история открытия и изучения ферментов, особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентрации фермента и субстрата.

Ферменты – биологические катализаторы белковой природы, образуемые живой клеткой, действующие с высокой активностью и специфичностью. Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что:

Отличия ферментов от небиологических катализаторов заключаются в том, что:

Современная классификация ферментов основана на природе катализируемых ими химических превращений. В основу классификации берется тип реакции, катализируемой ферментом. Ферменты разделяют на 6 классов:

1. Оксидоредуктазы - катализируют окислительно-восстановительные реакции

2. Трансферазы – перенос групп

3. Гидролазы – гидролиз