5Метионин,цистеин,треонин түзілетінтрипептидті жазу,атау
МЕТИОНИН
CH3S-CH2-CH2-CH-COOH .|
NH2
2 амино 4 метилбутан α аминоγметилтиомайкышкл
ЦИСТЕИН
HS-CH2-CH-COOH . | . NH2
2 амино 3 меркатопроприон α амино β
ТРЕОНИН
С H3-CH-CH-COOH . | | . OH NH2
2 амино 3 гидроксибутан α амино β гидросимай
7билет
.Нәруыздарды тұнбаға түсу реакциялары Осы реакциялардың медицинадағы маңызы. Нәруыздардың тұздалуы. Тұздалу механизмі. Тұнбаға түсу реакциялары. Ерітіндіден белокты қалай тұнбаға түсіруге болады? Тұнбаға түсу реакцияларының медицинадағы маңызы.
Белоктар белгілі бір күйде тұнбаға түседі. Белок заряды жойылса, гидратты қабатынан айырылып, белоктардың ерігіштігі нашарлап, тұнбаға түседі. Белоктардың зарядын нейтралдайтын заттарға ауыр металдардың тұздары, алкалоидты реактивтер жатады. Ал концентрлі қышқылдар гидратты қабатқа әсер етіп, гидраттандырады. Белоктарды нейтрал тұздар да тұнбаға түсіре алады. Бұл процесті тұздалу немесе тұнбаға шөгу деп атайды. Иондардың тұздалу әсері, белоктан судың алынуына, иондардың белок молекуласына адсорбциялануына және зарядтарының нейтралдануына байланысты. Тұздану күшіне байланысты иондар мынадай қатар құрайды:
Гидраттану дәрежесі
Адсорбция дәрежесі
Литийдің электр зарядының өте тығыз болуына байланысты, суды өзіне жақсы тартады. Сондықтан да гидратты қабығын тез бұзады, бірақ нашар адсорбцияланады. Цезий, керісінше, жақсы адсорбцияланады. Тұздану процесін белоктарды тазарту мен фракциялауда қолданады.
Хромопротеидтер (хромо… және протеид — күрделі белок) — түсі күрделі белоктар. Хромопротеидтердің құрамында хромопротеидтердің спектрін және оның түсін анықтайтын простетиктік топтар болады. Простетиктік топтардың құрылымының байланысына қарай хромопротеидтер: гемопротеидтер, флавопротеидтер, ретинилиденпротеидтер, фикобилиндер, т.б. болып бөлінеді. Хромопротеидтер энергияның түрленуімен, тасымалдануымен байланысты процестерге (мысалы, тыныс алу, фотосинтез, көру, т.б.) қатысады.
Хромопротеидтер (хромопротеиды); (грек, chroma — түс, бояу және протеидтер — күрделі ақуыз) — құрамында ақуызсыз боялған заттар болатын күрделі протеиндер. Бұларға организмдегі тыныс алу процесін іс жүзіне асыратын эритроциттер құрамындағы гемоглобин, бұлшық еттердің түсін анықтап, олардағы тыныс алуды қамтамасыз ететін миоглобин, кейбір фе;.:чснттер, мысалы, каталаза және т.б. ферменттер жатады.[1]
Ферменттердің жалпы қасиеттері (атап шығу). Ферменттердің жалпы қасиеттері.
Ферменттердің жалпы қасиеттері сонымен қатар олардың бейорганика-лық катализаторлардан айырмашылықтарын да көрсетеді.
- ферменттердің табиғаты белоктық болғандықтан, олар белоктың он түрлі қасиеттерін көрсетеді;
- ферменттердің құрылысы өте күрделі;
- ферменттер өте жоғары субстраттық және абсолюттік арнайылықты көрсетеді;
- ферменттер өте жоғары биологиялық белсенділікті көрсетеді, ол ферменттің субстратқа деген ынтықтығынан туады және олар активтену энергиясын өте қатты төмендетеді. ферменттің белсенділі-гінің өлшем бірлігі – катал;
- ферменттер өте жайлы жағдайда әсер етеді;
- ферменттер – белсенділіктері реттелетін катализаторлар.
Кетоқышқылдарының декарбоксилазалары. Мультиферменттік комплекстің құрамы, әрбір ферменттің каталитикалық әсері, коферменттер (В1, пантотен қышқылы, РР витаминдері)
8-билет
1. Белоктардың биологиялық белсенділігінің және ӛзіне тән қасиеттерінің
жойылуына әкеліп соғатын құрылымының ӛзгеруі денатурация деп аталады.
Денатурация процесі тӛмендегідей денатурациялаушы агенттер әсерінен
туындауы мүмкін:
1. Температураның 42°С-тан жоғары кӛтерілуі белок молекуласындағы
сутектік және гидрофобтық байланыстарды үзеді;
2. Қышқылдар мен негіздер белок зарядын ӛзгертіп, полярлы
байланыстарға әсер етеді;
3. Органикалық еріткіштер гидрофобтық байланыстарға әсер етеді;
4. Мочевина және гуанидин белок молекуласында кӛптеген сутектік
байланыстар түзеді, осының салдарынан белоктың құрылымы ӛзгереді. о
5. Ауыр металдың тұздары белок молекуласының зарядын ӛзгертеді,
себебі әлсіз байланыстарды үзеді;
6. Ультракүлгін сәуле әсерінен болады;
7. Тиолды қосылыстар дисульфидті кӛпіршелерді тотықсыздандыру
арқылы үзеді. Денатурациялаушы агенттер үшінші реттік, тіпті екінші реттік
құрылымды түзетін байланыстарды да үзеді. Денатурацияланған белок
ферменттер әсерінен оңай ыдырайды, себебі пептидтік байланыспен ферменттің жанасу аймақтары ұлғаяды. Денатурация кей жағдайларда
қайтымды болады. Ол кезде денатурациялаушы агенттің әсерін тоқтатқанда
немесе концентрациясын азайтқанда, белок ӛзінің активті күйіне қайта
келеді. Яғни, ренатурация жүреді.
2. Протаминдер — жануарлар топтарының көбінде сперматозоидтың ядросына кіретін қарапайым ақуыздар. Ақуыздардың құрамына кіргіш амин-қышқылдарының 60-85% аргининнен тұратындықтан, протаминдер өте жоғарғы негіздік қасиет көрсетеді. Олардың молекулалық салмағы төмен, 4000-12000 аралығында болады. Протаминдер ұрықтардың хроматинінің ДНҚ-сымен байланыс түзеді.
3. Нуклеопротеидтер – күрделі белоктар, молекула құрамында кӛп мӛлшерде
фосфор қышқылының қалдығы болғандықтан, әлсіз қышқылдық қасиет
кӛрсетеді. Нуклеопротеидтер суда, сілті ерітінділерде ериді, молекулалық
массасы бірнеше миллион немесе тіпті миллиард дальтонға дейін жетеді.
Нуклеопротеидтердің молекуласы жай белоктан және простетикалық топтан
тұрады. Простетикалық тобы нуклеин қышқылы. Нуклеопротеидтер тірі
организмде маңызды рӛл атқарады. Жасушада, тіндерде жүретін барлық
белоктардың синтезіне тікелей қатысады, белоктардың ерекшелігін,
құрылысын, қасиеттерін қамтамасыз етеді. Кӛбею процесіне қатысады,
тұқым қуалау белгілерін ұрпақтан ұрпаққа жеткізеді.
Нуклеопротеидтердің құрамына қандай нуклеин қышқылы кіретіндігіне
байланысты дезоксирибонуклеопротеидтер (ДНП) және
рибонуклеопротеидтер (РНП) болып бӛлінеді.
Жануарлардың нуклепротеидтерінің құрамында гистондар кӛп, ал теңіз
жануарларында протаминдер кӛп. Аз мӛлшерде альбуминдер, глобулиндер
кездеседі. ДНҚ-ны қорғауда гистон белоктарының маңызы үлкен,
хромосоманың құрылымын сақтап тұру ықпалын тигізеді, гендер дің
экспрессиясын реттеуге қатысады. Нуклеопротеидтің құрамына кіретін
гистонға жататын белоктар ферменттік қасиет көрсетеді.