19. Методом ионообменной хроматографии нельзя разделить
1. глутамат и лизин
2. глутамат и лейцин
3. лейцин и лизин
4. лейцин и валин
5. валин и глутамат
20. Денатурация белка всегда сопровождается
1. нарушением третичной структуры белка
2. гидролизом пептидных связей
3. появлением окраски
4. образованием функциональных комплексов с другими белками
5. потерей нативных биологических свойств
21. Третичную структуру белков стабилизируют связи
1. сложноэфирные
2. гидрофобные
3. водородные
4. ионные
5. дисульфидные
22. Нингидриновая реакция отрицательная с
1. простыми белками
2. дипептидами
3. трипептидами
4. свободными аминокислотами
5. карбоновыми кислотами
23. Коллаген содержит много остатков
1. гистидина
2. глицина
3. аспарагина
4. лейцина
5. глутамата
24. Незаменимые для человека аминокислоты
1. лейцин
2. аланин
3. фенилаланин
4. пролин
5. аспарагин
25. Производным янтарной кислоты является
1. глутаминовая кислота
2. гистидин
3. пролин
4. триптофан
5. аспарагиновая кислота
26. Молекулярную массу белков можно определить
1. по аминокислотному составу
2. диализом
3. ионообменной хроматографией
4. колориметрически
5. гель-фильтрацией
27. Альбумины растворимы в
1. дистиллированной воде
2. фосфатном буфере, pH=6,8
3. полунасыщенном растворе сульфата аммония
4. полунасыщенном растворе сульфата меди
5. насыщенном растворе сульфата аммония
28. Смесь белков с различной молекулярной массой можно разделить
1. гель-фильтрацией
2. ультрафильтрацией через фильтры с молекулярным размером пор
3. диализом
4. ультрацентрифугированием
5. высаливанием
29. Положительную ксантопротеиновую реакцию дают
1. фенилаланин
2. метионин
3. триптофан
4. аргинин
5. аспарагин
30. Шапероны участвуют в образовании и поддержании главным образом
1. первичной структуры белков
2. первичной структуры нуклеиновых кислот
3. третичной структуры белков
4. четвертичной структуры белков
5. сложных белковых комплексов
31. Гидрофильными аминокислотами являются
1. фенилаланин
2. лейцин
3. треонин
4. серин
5. аланин
32. Фолдинг белка – это
1. формирование первичной структуры
2. модификация аминокислотных остатков
3. формирование третичной структуры
4. транспорт в митохондрии
33. Незаменимые для человека аминокислоты
1. изолейцин
2. аланин
3. глицин
4. валин
5. аспарагин
34. Аминокислоты с положительным зарядом в радикале
1. гистидин
2. валин
3. аргинин
4. лизин
5. изолейцин
35. Аминокислота – производное глутаровой кислоты
1. аспарагиновая кислота
2. глутаминовая кислота
3. аргинин
4. лизин
5. гистидин
36. Аминокислоты с отрицательным зарядом в радикале
1. аспарагин
2. глутамин
3. глутамат
4. аргинин
5. аспартат
37. Белки с различной молекулярной массой нельзя разделить, используя
1. трихлоруксусную кислоту
2. гидроксид натрия
3. сульфат меди
4. сульфат аммония
38. Положительно заряженные белки
1. альбумины
2. глобулины
3. глутелины
4. гистоны
5. протамины
39. Сложные белки
1. протамины
2. миоглобин
3. гистоны
4. флавопротеины
5. гемоглобин
40. Для очистки белков от солей используют методы
1. гель-фильтрации
2. диализа
3. бумажной хроматографии
4. гидролиза
5. все вышеперечисленные
41. Положительную реакцию Фоля дает
1. триптофан
2. гистидин
3. тирозин
4. треонин
5. цистеин
42. Наиболее прочные связи в молекуле белка
1. пептидные
2. дисульфидные
3. водородные
4. ионные
5. гидрофобные
43. Олигомерные белки отличает наличие
1. первичной структуры
2. вторичной структуры
3. третичной структуры
4. четвертичной структуры
5. доменного строения