Реакция нулевого порядка
Кинетическое уравнение имеет следующий вид:
Скорость реакции нулевого порядка постоянна во времени и не зависит от концентраций реагирующих веществ. Нулевой порядок характерен, например, для гетерогенных реакций в том случае, если скорость диффузии реагентов к поверхности раздела фаз меньше скорости их химического превращения.
Реакция первого порядка
Кинетическое уравнение реакции первого порядка:
Приведение уравнения к линейному виду даёт уравнение:
Реакция второго порядка
Для реакций второго порядка кинетическое уравнение имеет следующий вид:
или
Измерение скорости реакции основано на определении концентрации одного из реагирующих веществ через различные промежутки времени от начала реакции. Для определения концентраций можно применять методы физико-химического анализа, основанные на зависимости физических свойств смеси от её состава (например, определение показателя преломления, угла вращения плоскости поляризации, вязкости, электрической проводимости, объёма, плотности, изменения температур замерзания и кипения, интенсивности окраски и т. п.), и методы аналитической химии (например, титрование).
К сравнительно медленным реакциям со временем полупревращения порядка получаса и более можно применять спектроскопию, масс-спектрометрию и хроматографию.
Для определения порядка реакции необходимо иметь экспериментальные данные об изменении концентрации реагирующих веществ со временем. Если в реакции участвует несколько веществ, то пользуются методом изолирования Оствальда.
14.Зависимость скорости реакции от температуры. Правило Вант - Гоффа. Температурный коэффициент скорости реакции и его особенности для биохимических процессов.
Правило Вант-Гоффа
15.Понятие о теории активных соударении. Энергетический профиль реакции; энергия активации; уравнение Аррениуса. Роль стерического фактора. Понятие о теории переходного состояния .
Теория активных соударений. 
Энергетический профиль течения реакции
Энергия активации
Зависит от природы реагирующих частиц, пути прохождения реакции, НЕ зависит от температуры.
Если доля активных молекул превышает 10^-7, то реакция протекает практически мгновенно, а если меньше 10^-18, то при данных условиях реакция практически не идет.
Уравнение Аррениуса
Чем больше энергия активации, тем меньше будут константа и скорость химической реакции, так как в системе будет меньше число активных частиц.
Стерический фактор (P)
-фактор, отражающий влияние на скорость химической реакции определенного расположения молекул реагентов в момент соударения.
Роль стерического фактора:
Стерический фактор характеризует вероятность реакции между молекулами, энергия которых больше или равна энергии активации и учитывает необходимость определенной ориентации реакционноспособных молекул в момент столкновения.
Переходное состояние
- это некая совокупность атомов, в которых старые связи еще не до конца разрушены, а новые еще не в полной мере образовались.
Переходное состояние (активный комплекс) нестабильно и существуют 10^-13 сек. Затем оно может перейти в частицы продуктов реакции или исходных веществ.
Чем больше энтропия, тем быстрее протекает процесс.
16. Катализ. Положительный и отрицательный катализ. Гомогенный и гетерогенный катализ Энергетический профиль каталитической реакции.
Катализ – это изменение скорости химической реакции в присутсвии веществ, не расходующихся в ходе реакции.
Увелечение скорости реакции называют положительным катализом
Уменьшение скорости реакции называют отрицательным катализом
Ингибитор – вещества вызывающие отрицательный катализ
Гомогенный катализ - катализатор и реакционная смесь находятся в одной фазе. Скорость пропорциональна количеству катализатора(омыление сложных эфиров) H2О2 + I → H2О + IO; H2О2 + IO → H2О + О2 + I
Гетерогенный катализ - катализатор обычно твердый, а реакция протекает на его поверхности. Скорость зависит от площади и состояния катализатора, т.к. реакция проходит на активных центрах(водный раствор пероксида водорода взаимодействует с оксидом марганца
17. Ферментативный катализ. Особенности каталитической активности ферментов. Уравнение Михаэлиса - Ментен и его анализ.
Ферменты - белковые молекулы, которые катализируют химические реакции в живых системах. Каталитической активностью обладают только активные центры молекулы. Имеется аллостерический центр, назначение которого состоит в распознавании субстрата и его размещении в активном центре.
Различия между ферментами и неорганическими катализаторами:
1) Скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых неорганическими катализаторами.
2) Ферменты обладают высокой специфичностью к субстрату.
3) Ферменты по своей химической природе белки, катализаторы - неорганика.
4) Ферменты работают только в определенном диапазоне температур (обычно в районе 37 град. С плюс/минус 2-3 град. С). , а скорость неорганического катализа возрастает в 2-4 раза при повышении температуры на каждые 10 град. С по линейной зависимости (правило Вант-Гоффа) .
5) Ферменты подвержены регуляции (есть активаторы и ингибиторы ферментов) , неорганические катализаторы работают нерегулируемо.
6) Ферментативные реакции протекают только в физиологических условиях, т. к. работают внутри клеток, тканей и организма (это определенные значения температуры, давления и рН).
Для каждой ферментативной реакции промежуточной стадией является присоединение к активному центру фермента молекулы субстрата. Образование фермент-субстратного комплекса приводит к перераспределению электронов в молекуле субстрата, что уменьшает прочность разрываемых связей и приводит к уменьшению энергии активации.
При данной концентрации фермента скорость зависит от концентрации субстрата. При низких концентрациях субстрата реакция имеет первый порядок о субстрату, а при высоких - нулевой. Достижение реакцией предельной скорости объясняется наличием в среде определенной концентрации фермента и тем, что его активные центры заняты. Дальнейший рост концентрации субстрата уже не будет вызывать изменения фермент-субстратного комплекса в системе.
Где Км = (к-1+к2)/к1 – константа Михаэлиса, k-1 - константы скоростей прямой и обратной реакций образования фермент-субстратного комплекса; k2 - константа скорости образования продукта, S – концентрация субстрата.