Переваривание и всасывание белков
Функции белков многообразны, но особенно выделяются структурная, каталитическая и энергетическая функции. Энергетическая ценность белка около 4,1 ккал/г.
Среди всех веществ, поступающих в организм, при недостатке какого-либо из них, например, углеводов, их могут в некоторой степени заменить белки и липиды, а при недостатке липидов – белки и углеводы. Белки же практически незаменимы – они содержат 10 незаменимых АК: ВАЛ, ЛЕЙ, ИЛЕ, ЛИЗ, МЕТ, ТРЕ, ТРИ, ФЕН, ГИС, АРГ. При недостатке незаменимых АК лимитируется (ограничивается) синтез белков организма. Причем, примерно 50% поступающих белков должны составлять белки растительного и 50% - животного происхождения; максимально подходит по аминокислотному составу белок куриного яйца, он содержит около 34% незаменимых АК.
Взрослый мужчина нуждается в ежедневном употреблении 80-100 г белка. В 100 г белка содержится около 16 г азота, поэтому 1 г азота – в 6,25 г белка.
Для характеристики белкового (азотного) обмена веществ используется понятие «азотистый баланс» – это разность между азотом пищи и азотом мочи. В норме азотистый баланс равен нулю; положителен в растущем организме, во время активной регенерации, беременности; отрицателен – в старческом возрасте, при патологии, голодании.
Превращение белков в органах пищеварения
Все белки подвергаются действию гидролаз (третий класс ферментов), а именно пептидаз – они, как правило, вырабатываются в неактивной форме, а затем активируются путем частичного протеолиза.
► Ротовая полость. Гидролиза нет.
► Желудок. Действуют ферменты:
1) Пепсин (вырабатывается в виде пепсиногена, который активируется соляной кислотой и своей активной формой – пепсином). Пепсин имеет одну полипептидную цепь. Под действием HCl или в результате аутокатализа происходит частичный протеолиз пепсиногена: от его N-конца отщепляется 42-АК фрагмент. После этого формируется третичная структура с полноценным активным центром.
Роль соляной кислоты:
ü активирует пепсиноген (пепсин);
ü создает оптимальную рН для действия пепсина (рН=1,5-2,5);
ü бактерицидное действие (напр., при снижении кислотности желудочного сока – гниение, брожение, выделяются сероводород, органические кислоты);
ü денатурирует белки пищи, и они становятся более доступными для действия пептидаз;
ü способствует эвакуации желудочного содержимого.
Пепсин – эндопептидаза (т.е. разрывает внутренние пептидные связи), действующая на пептидные связи, образованные СООН-группой ароматических АК (ГИС, ТРИ, ТИР, ФЕН).
2) Гастриксин (рНоптим.=3,5) – эндопептидаза, рвет связи, образованные дикарбоновыми АК (ГЛУ, АСП).
В желудке образуются достаточно крупные пептиды – пептоны, или альбумозы.
► Кишечник. Действуют ферменты: трипсин, химотрипсин, эластаза, карбоксипептидаза, аминопептидаза, дипептидазы, энтеропептидаза. Процесс начинается с превращения трипсиногена в трипсин под действием энтеропептидазы. Затем трипсин катализирует активацию:
химотрипсиноген → химотрипсин,
прокарбоксипептидазы → карбоксипептидазы,
проэластаза → эластаза.
В результате действия указанных ферментов происходит полный гидролиз белков пищи.
1) химотрипсин вырабатывается в ПЖЖ (поджелудочной железе), активируется частичным протеолизом трипсином. Действует в кишечнике (рН=7,5-8,5) как эндопептидаза; рвет связи, образованные СООН-группой ароматических АК.
2) трипсин вырабатывается в ПЖЖ, активируется частичным протеолизом (отщепление 6 АК-фрагмента с N-конца. Действует в тонкой кишке как эндопептидаза, рвет связи, образованные СООН-группами диаминомонокарбоновыми кислотами (ЛИЗ, АРГ).
3) эластаза вырабатывается в ПЖЖ, активируется частичным протеолизом трипсином. Действует в кишечнике как эндопептидаза; рвет связи, образованные АК пролином (ПРО).
4) карбоксипептидазы А и В вырабатываются в ПЖЖ, активируются частичным протеолизом трипсином. Действуют в кишечнике как экзопептидазы; рвут связи, образованные СООН-группами: А- ароматических и алифатических АК, В- ЛИЗ и АРГ.
5) аминопептидаза вырабатывается слизистой кишечника, активируется ионами Zn2+ и Mn2+. Действует в кишечнике как экзопептидаза; отщепляет по одной АК с N-конца.
6) дипептидазы вырабатываются слизистой кишечника, активируются ионами Co2+ и Mn2+. Действуют в кишечнике как экзопептидазы; расщепляют дипептиды.
7) эндопептидаза вырабатывается в кишечнике, активирует трипсиноген.
В кишечнике происходит полный гидролиз белков.
Переваривание сложных белков и их катаболизм
1. Гликопротеины гидролизуются с помощью гликозидаз (амилолитических ферментов).
2. Липопротеины – с помощью липолитических ферментов.
3. Гемсодержащие хромопротеины: порфириновое кольцо не расщепляется, а выводится из организма с калом.
4. Нуклеопротеины. В кишечнике полинуклеотиды гидролизуются с помощью специфических нуклеаз до мононуклеотидов, которые под действием нуклеотидаз разрушаются до нуклеозидов и Фн. Затем под действием нуклеозидаз они распадаются до азотистых оснований и пентоз (рибоза или дезоксирибоза). Пуриновые азотистые основания разрушаются до мочевой к-ты, а пиримидиновые – до бета-аланина, аммиака NH3, углекислоты CO2.
Транспорт АК через цитолемму является активным и требует градиента Na+. Такой градиент создается ферментом Na+,K+-АТФ-азой, расположенным в цитолемме эпителиоцитов. Существует более пяти переносчиков АК:
ü для нейтральных алифатических АК (ЛЕЙ, ИЛЕ),
ü для ароматических АК,
ü для основных АК,
ü для кислых АК,
ü для АК пролина (ПРО).
А также имеется гамма-глутаминовый цикл (шунт), содержащий гамма-глутамилтранспептидазу (ГТТП, иначе гамма-глутамилтрансфераза – ГТТФ). Он имеет большое значение в определении функции печени, характеризуя степень усвоения АК гепатоцитами.